Des chercheurs de l'école polytechnique fédérale de Lausanne ont mis au point une nouvelle méthode combinant lasers infrarouge et ultraviolet qui permet de dévoiler la structure de protéines complexes avec une précision jamais atteinte.
Les molécules biologiques comme les protéines comportent des centaines de milliers d’atomes qui constituent des structures spatiales complexes. Il est capital de cartographier ces structures qui déterminent les propriétés et les actions thérapeutiques d'une molécule.
Parmi les nouvelles méthodes prometteuses d'investigation structurale, la spectrométrie à plasma froid a largement montré son efficacité. Dans cette technique, les molécules sont refroidies par ionisation pour atteindre une température proche du zéro absolu. Ces molécules sont ensuite visées par des lasers infrarouges et ultraviolets qui vont permettre d'obtenir plusieurs fragments moléculaires. Ces derniers sont enfin analysés à l'aide d'un spectrographe de masse.
Les chercheurs suisses dirigés par Oleg Boyarkine ont perfectionné cette méthode en découvrant un moyen de mesurer précisément la quantité de lumière qu’une molécule peut absorber.
Les scientifiques ont expérimenté avec succès cette technique sur une molécule d'antibiotique comprenant 176 atomes. Dépassant les limitations de la spectrométrie traditionnelle, ils ont réussi à produire le premier «spectre vibratoire» d’une protéine, le cytochrome c, qui joue un rôle clé dans la synthèse de l'oxygène cellulaire.
Cette avancée devrait permettre d'analyser beaucoup plus rapidement l'ensemble des molécules biologiques complexes et notamment les protéines.
Article rédigé par Georges Simmonds pour RT Flash
