L'équipe du professeur Friedrich Simmel, de l'université Ludwig Maximillian de Munich, a synthétisé une "main moléculaire", qui sous le contrôle d'une commande extérieure peut saisir et libérer un facteur de coagulation du sang, la a-thrombine. La "nanomain" est construite à base d'ADN, et plus spécifiquement d'un type d'ADN possédant une fonctionnalité, les aptamères. Ce sont de courts fragments d'ADN simple brin, qui peuvent être sélectionnés de manière ciblée pour leur capacité à se lier a une molécule donnée. Les chercheurs ont ainsi isolé un aptamère capable de lier à la a-thrombine humaine. L'aptamère est composé de 15 bases, qui en présence d'ions potassium s'organisent en une structure cubique. Dans cette conformation, la "nanomain" peut saisir et fixer la a-thrombine.Pour contrôler la "nanomain", les chercheurs y ont ajouté un "levier de commande", sous la formé d'un petit brin d'ADN. Ainsi fonctionne le dispositif: pour ouvrir la "nanomain", un fragment d'ADN "ouvreur", complémentaire au "levier de commande", est apporté au milieu. Celui-ci va s'apparier avec le "levier" et défaire la conformation cubique de l'aptamère. La molécule de thrombine est alors relâchée. Pour libérer la "nanomain", un fragment d'ADN supplémentaire, situé sur le segment "ouvreur", reste inapparié. Un deuxième fragment d'ADN peut être alors apporté au milieu, qui se fixe sur la partie libre de l'"ouvreur", et le décroche. La "nanomain" se retrouve de nouveau libre, et peut alors, reprendre sa conformation cubique et fixer la a-thrombine. Cette petite machine moléculaire peut plusieurs fois fixer et libérer la a-thrombine, et peut ainsi contrôler la concentration de thrombine dans un milieu.
