Des chercheurs français ont mis au point une structure cristalline capable d'imiter les mécanismes du dynamisme intracellulaire et ainsi de mieux les comprendre. Ces travaux sont publies dans la revue nature du 11 mars. Le trafic des molécules à l'intérieur de la cellule implique l'utilisation de rails, que l'on appelle des microtubules. Ces derniers sont les filaments cytosquelettiques les plus épais (25nm). Ils interviennent dans tous les mouvements intracellulaires et aussi dans la séparation des deux jeux de chromosomes lors de la division cellulaire. Les microtubules sont des cylindres constitués de protéines cellulaires, les tubulines. Ces dernières s'assemblent et se désassemblent au gré de la dynamique intracellulaire. Ces mécanismes sont régulés par différentes molécules. Marc Knossow du CNRS et ses collègues de l'Inserm et de l'European Molecular Biology Laboratory ont construit une structure cristalline à base de tubuline, d'un ligand, mais aussi de colchicine, connue pour inhiber la formation des microtubules. Les différentes analyses ont permis aux chercheurs d'élucider l'action de chacun de ces trois composants dans l'assemblage et le désassemblage des microtubules. Ils ont ainsi découvert le lieu de fixation de la colchicine sur la tubuline. Selon Marc Knossow, l'étude de cette structure devrait permettre de mieux comprendre certaines pathologies dont l'une des caractéristiques principales est la désorganisation des microtubules.
Sciences&Avenir :
http://sciences.nouvelobs.com/sci_20040311.OBS5745.html
