Une protéine est une longue molécule en forme de chaîne qui se déplie et se replie en différentes configurations géométriques. Elle n'est biologiquement active que lorsqu'elle est repliée dans une configuration précise. Les biologistes, entre autres, sont donc fort désireux de comprendre les mécanismes qui régissent ces mouvements, notamment pour exploiter au mieux les informations issues du séquençage du génome. Ils utilisent, pour cela, deux approches : des simulations numériques et des observations. Ces dernières ne portaient toutefois, il y a encore peu de temps, que sur des populations de protéines dont les mouvements étaient stimulés par la chaleur ou par des agents chimiques. Elles ne fournissaient que des informations statistiques, trop peu précises pour tirer parti de la puissance potentielle des simulations numériques, qui portent sur des protéines individuelles. Puis, il y a trois ans, une équipe a observé, à l'aide d'un microscope à force atomique, le dépliement d'une protéine individuelle forcé par une action mécanique, beaucoup plus proche de la réalité physique. En se fondant sur les données ainsi obtenues, deux théoriciens viennent de réaliser une simulation très précise. Ils en tirent un résultat général : le chemin suivi par chaque élément de la protéine, lors de son dépliement ou de son repliement, dépend de sa structure globale, de sa topologie, et non de ses propriétés chimiques particulières. Deux protéines aux propriétés différentes, mais de même topologie se déplient donc de la même façon. Aux expérimentateurs maintenant de vérifier ces assertions.
Recherche : http://www.larecherche.fr/data/335/03350121.html
