Une banale protéine du sang pourrait servir de base à la mise au point de tests diagnostics de la maladie de la vache folle et de la maladie humaine de Creutzfeldt-Jakob, selon des travaux suisses publiés dans la revue Nature datée du 23 novembre. L'équipe du Pr Adriano Aguzzi de l'hôpital universitaire de Zurich et ses collègues rapportent la découverte des "propriétés inattendues" d'une protéine du sang humain et de la souris, le "plasminogène", qui, après transformations, intervient dans la destruction des caillots sanguins. Cette protéine présente la particularité de s'accrocher spécifiquement à la forme anormale du prion, caractéristique des encéphalopathies spongiformes transmissibles, surnommées "maladies à prions" : encéphalopathie spongiforme bovine (ESB) connue sous le nom de maladie de la vache-folle, tremblante du mouton, maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ), classique ou nouveau variant (nvMCJ) lié à la consommation de produits bovins contaminés par l'ESB. Ces maladies, toutes mortelles, sont caractérisées par la présence de prion pathologique, forme anormale et infectieuse d'une protéine, prion, naturellement présente dans le cerveau et dont la fonction demeure inconnue. Les chercheurs ont attaché des petites perles magnétiques à la protéine afin de pouvoir la suivre. Ils l'ont ensuite mélangée à du tissu de cerveaux de souris infectés par l'agent de la tremblante du mouton, forme d'encéphalopathie spongiforme, spécifique au mouton. Ils ont constaté que la protéine se liait exclusivement aux formes anormales du prion (PrPSc) de la tremblante, mais pas au prion normal. Les essais sur du tissu de cerveau de patients victimes de la maladie de Creutzfeldt-Jakob ont donné des résultats similaires. La "propriété inattendue" de cette protéine sanguine, sa capacité d'une "efficacité étonnante" à s'accrocher exclusivement au prion pathologique, "pourrait être exploitée à des fins diagnostiques", estime le Pr Aguzzi. Comme "le sang est vraisemblablement porteur du prion de l'ESB", la protéine pourrait être utile pour améliorer les techniques destinées à débarrasser du prion les produits dérivés du sang, ajoute-il. Le plamisnogène représente le premier facteur endogène (présent dans le corps) distinguant prion normal et anormal, notent les auteurs.
Brève rédigée par @RT Flash
Nature : http://helix.nature.com/nsu/001123/001123-8.html
