La structure en trois dimensions du prion humain a été décodée par des chercheurs de l'Ecole polytechnique fédérale de Zurich (EPFZ). La protéine prion humaine a une forme très semblable à celles des souris et hamsters de laboratoire, qui sont déjà connues, note un communiqué du Fonds national suisse de la recherche scientifique (FNRS) diffusé le 4/01/2000. Des différences ont toutefois été découvertes dans les régions soupçonnées d'être des points de départ pour la transformation du prion sain en sa forme malade. Les protéines prions sont des molécules présentes dans le corps des êtres humains et des animaux. Elles sont exprimées sous forme d'agrégats dans le cerveau dans le cas des maladies de la vache folle (ESB), de la tremblante du mouton et de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) chez l'humain. Lorsque le prion se convertit dans sa forme malade, il perd de sa solubilité et ne se laisse plus décomposer par les enzymes. Les deux formes ne se différencient pas d'un point de vue chimique. La différence se présente par conséquent au niveau de l'agencement tridimensionnel dans le cas de maladies comme l'encéphalopathie spongiforme bovine ou la MCJ. La structure tridimensionnelle du prion (visible sur le site du FNRS: www.snf.ch) a été dévoilée par une équipe de recherche de l'Institut de biologie moléculaire et de biophysique de l'EPF de Zurich, soutenue par le Fonds national suisse de la recherche scientifique. Les résultats de cette recherche font l'objet d'une publication dans le magazine américain "Proceedings of the National Academy of Sciences". La structure spatiale d'une protéine prion complète a déjà été décrite il y a deux ans, également par une équipe de recherche de l'institut de biologie moléculaire zurichois mais il s'agissait alors d'un prion de souris. Les chercheurs, sous la conduite du professeur Kurt Wuethrich et des Dr Ralph Zahn et Roland Riek ont maintenant résolu la structure spatiale de la variante prion de l'être humain. Comme dans leur recherche précédente, ils ont appliqué la méthode de spectroscopie par résonance magnétique.
Nouvel Obs : http://quotidien.nouvelobs.com/sciences/20000104.FAP4796.html?1524
