Une équipe de recherche de l’Institut de génétique de biologie moléculaire et cellulaire (IGBMC) de Strasbourg, associée à l’INSERM et au CNRS et dirigée par Bruno Klaholz, vient de mettre en évidence la structure tridimensionnelle et les interactions à l’échelle atomique du ribosome humain, une structure qui combine protéines et ARN et joue un rôle-clé dans l’expression des gènes et la biosynthèse de protéines.
Cette avancée majeure dans la connaissance fondamentale de la cellule a été permise grâce à l’utilisation d’une technologie de pointe baptisée cryo-microscopie électronique. Une technique qui a permis à l’équipe de chercheurs de préserver les fonctions biologiques des ribosomes et de travailler sur des échantillons figés. Ils ont ensuite effectué une reconstruction 3D des clichés obtenus grâce au microscope.
Le modèle obtenu montre que le ribosome est constitué de deux sous-unités L et S, d’environ 220 000 atomes. « Les sous-unités interagissent ensemble et tournent légèrement sur elles-mêmes au cours du processus de biosynthèse des protéines, entraînant un fort remodelage de la configuration 3D de la structure », notent les auteurs de l’étude.
En explorant l’agencement de la structure du ribosome, les chercheurs ont également identifié la place des différents acides aminés et nucléotides constituant les deux sous-unités et leurs interactions moléculaires dans les différents sites de liaisons. Leurs travaux révèlent qu’après « avoir livré les acides aminés qu’ils transportent, les ARNt continuent à interagir avec le ribosome au sein du site de sortie des ARNt », écrivent les chercheurs.
Cette meilleure connaissance de la structure et de la dynamique du ribosome va permettre d’étudier par exemple les effets secondaires de certains antibiotiques, destinés à s’attaquer aux ribosomes bactériens et qui parfois s’attaquent « par erreur » au ribosome humain. La possibilité de cibler les ribosomes humains des cellules cancéreuses ouvre également une nouvelle voie thérapeutique contre le cancer.
Article rédigé par Georges Simmonds pour RT Flash
