Dans le cadre de recherches menées en coopération avec l'Université de San Francisco (Californie, Etats-Unis) et l'Institut fédéral de technologie de Zurich, des chercheurs de l'Institut Max Planck de Martinsried (Bavière) révèlent la structure de la machinerie de dégradation des protéines cellulaires, le protéasome 26S.
La dégradation joue un rôle essentiel dans la régulation des protéines cellulaires. Plus concrètement, elle permet d'éviter les risques d'accumulation de protéines défectueuses qui nuiraient gravement au fonctionnement cellulaire.
Cette dégradation peut s'effectuer par deux mécanismes dont celui de la protéolyse qui implique les protéasomes, dont la fonction première consiste à fragmenter les protéines mal repliées ou dénaturées (non-repliées) en morceaux sous l'effet d'un enzyme. Les protéines sont ainsi dégradées en acides aminés et seront réutilisés pour la synthèse de protéines intactes. C'est un premier marquage à l'ubiquitine qui signale les protéines non-conformes : il doit être répété au moins quatre fois pour permettre aux protéasomes 26S de détecter les protéines à dégrader et d'initier leur destruction.
Les altérations pouvant être créées lors de ce mécanisme seraient à l'origine de nombreuses maladies neurodégénératives et de cancers. C'est pour cette raison que l'équipe de Wolfgang Baumeister du Département de biologie moléculaire structurale, s'est attelé à déterminer la structure du protéasome 26S afin de pouvoir prévenir ces défaillances du système dans l'avenir. La structure générale du protéasome 26S a pu être révélée par spectrométrie de masse et microscopie électronique, tandis que la méthode de la cristallographie aux rayons X a permis de fournir des informations plus détaillées sur certaines parties de la molécule. Les données récoltées ont ensuite servi à générer une image graphique et constitueront une base pour l'étude détaillée du mécanisme de dégradation (par exemple sur la détection des protéines marquées).
