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Chiralité et repliement des protéines
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Dans les organismes vivants, les protéines sont exclusivement constituées d'acides aminés de type "gauche". Cette sélection d'une seule des deux chiralités dans l'espace est une des grandes énigmes scientifiques, à laquelle physiciens, chimistes et biologistes tentent de répondre.
En étudiant des peptides, assemblages relativement simples de deux acides aminés par des méthodes de spectroscopie en jet moléculaire couplée à une approche théorique, une équipe du CEA éclaire ce problème d'un jour nouveau. Les chercheurs ont observé que la géométrie des peptides dans l'espace différait grandement selon que l'on couple deux acides aminés "gauche-gauche" ou "gauche-droite". De plus, les peptides homochiraux, composés d'acides aminés de même chiralité (gauche-gauche) montrent une plus grande flexibilité que les chaînes hétérochirales (gauche-droite). Dans les protéines, longues chaînes d'acides aminés repliées sur elles-mêmes, l'homochiralité impose ainsi un repliement de moindre variabilité tout en conférant une plus grande flexibilité à l'édifice moléculaire.
Or, la fonction de la protéine dans l'organisme ne dépend pas seulement de la séquence des acides aminés qui la composent mais également de son repliement spécifique. La chiralité du monde vivant peut alors apparaître comme une nécessité de par son rôle dans la conformation de protéines biologiquement actives.
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